ProMIS Neurosciences Inc. gab die Veröffentlichung von unterstützenden präklinischen Daten im Journal of Biological Chemistry in einem Artikel mit dem Titel "Tryptophanreste in TDP-43 und SOD1 modulieren die Kreuzung und Toxizität von SOD1" bekannt. ALS ist eine tödliche neurodegenerative Erkrankung der Motoneuronen. Charakteristisch für ALS sind oxische Aggregate von Superoxiddismutase-1 (SOD1) und TAR DNA-binding Protein 43 (TDP-43) in Motoneuronen. Die Studie zeigte, dass diese beiden Proteine interagieren, so dass die Fehlfaltung von TDP-43 zur Fehlfaltung und Aggregation von SOD1 in einem Zellsystem führt und die Schädigung der Motoneuronen im Zebrafisch fördert.

Die Studie zeigte eine pathologische Synergie zwischen SOD1 und TDP-43 in Zellkulturen und in Zebrafischen. Die Interaktion zwischen diesen 2 Proteinen wurde auf molekularer Ebene charakterisiert. Die Ergebnisse wiesen darauf hin, dass das TDP-43-Fehlfaltungsepitop, das zuvor von ProMIS identifiziert wurde und auf das PMN267 abzielt, eine Tryptophan-Aminosäure enthält, die für die pathogene Interaktion mit SOD1 kritisch ist, was eine weitere biologische Unterstützung für das Potenzial einer therapeutischen Intervention mit PMN267 darstellt.